Nanomisterio al descubierto

Un equipo del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha observado por primera vez, paso a paso, los movimientos de una proteína mientras se plegaba en su propia estructura tridimensional. El trabajo, que aparece publicado en el último número de la revista 'Proceedings' de la Academia Nacional de Ciencias de EEUU, aporta nuevas evidencias en apoyo de la tesis propuesta anteriormente por este equipo de investigación y que defiende que las proteínas pueden actuar como moduladores de intensidad moleculares –una suerte de mando de control de volumen- en contraste con el modelo clásico, que postula que las proteínas sólo funcionan como interruptores.

Como explica el director de la investigación e investigador del CSIC, Víctor Muñoz, “la existencia de moduladores de intensidad moleculares abriría toda una nueva galería de mecanismos para entender la regulación y control de las redes de proteínas dentro de la célula, además de ofrecer una poderosa herramienta bio-nanotecnológica, por ejemplo para desarrollar nanosensores con el tamaño de una sola molécula de proteína”.

Hasta el momento, los movimientos e interacciones de las proteínas no se habían podido observar experimentalmente en plena acción. Muñoz explica la razón: “Todas las proteínas que se han estudiado hasta la fecha se caracterizaban por llegar a la estructura tridimensional biológicamente activa en un proceso de tipo todo o nada en el que todos y cada uno de los átomos de la proteína se pliegan simultáneamente. Este proceso todo o nada hace indetectables los movimientos conformacionales de la proteína”.

De hecho, añade el investigador del CSIC, el plegamiento todo o nada se ha llegado a documentar tan frecuentemente que muchos investigadores del campo habían asumido que esta era una condición imprescindible para que las proteínas se plegasen.

El estudio dirigido por Muñoz, que trabaja en el Centro de Investigaciones Biológicas (del CSIC), en Madrid, parte de una diferencia con sus antecesores: han analizado una proteína downhill, es decir, una proteína que se pliega muy rápido pero gradualmente. El equipo que dirige el investigador del CSIC, entonces en la Universidad de Maryland (EEUU), identificó la citada proteína en un trabajo publicado en Science en 2002 y desarrollado posteriormente en otro artículo, que apareció en Nature en 2006.

Para observar en directo los movimientos, los autores se han servido de una técnica de cinética ultrarrápida, en la que se utilizó un pulso láser de nanosegundos para calentar la proteína. Observaron que sus movimientos conformacionales tenían lugar en escalas de microsegundos, y más importante aún, eran más lentos a medida que la proteína se iba estructurando. “Es decir, que según avanza el proceso de plegamiento a las distintas partes de la proteína les cuesta más moverse y coordinarse”, apunta Muñoz.